PROTEÍNAS
A primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros lineales de AA unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos.
Sin embargo, la secuencia lineal de AA puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio. La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el número de AA presentes y el orden en que están enlazados.
La conformación espacial de una proteína se analiza en términos de estructura secundaria y estructura terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.
Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas:
• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el número de AA presentes y el orden en qu
e están enlazados. Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas existen 20 AA diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de AA que componen la molécula proteica.
Sin embargo, la secuencia lineal de AA puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio. La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el número de AA presentes y el orden en que están enlazados.
La conformación espacial de una proteína se analiza en términos de estructura secundaria y estructura terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.
Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas:
• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el número de AA presentes y el orden en qu
e están enlazados. Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas existen 20 AA diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de AA que componen la molécula proteica. Generalmente, el número de AA que forman una proteína oscila entre 80 y 300.
Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos.
El enlace peptídico es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua.
Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre hay un extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos.
Por convención, la secuencia de una proteína se lee siempre a partir de su extremo amino.
Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los AA. Los átomos que componen la cadena princi
pal de la proteína son el N del grupo amino (condensado con el AA precedente), el C alfa (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el AA siguiente).
Por lo tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una proteína es: (-NH-C alfa-CO-)
ESTRUCTURA SECUNDARIA
HOLOPROTEÍNAS Formadas únicamente por aminoácidos
Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos.
El enlace peptídico es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua.
Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre hay un extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos.
Por convención, la secuencia de una proteína se lee siempre a partir de su extremo amino.
Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los AA. Los átomos que componen la cadena princi
pal de la proteína son el N del grupo amino (condensado con el AA precedente), el C alfa (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el AA siguiente).Por lo tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una proteína es: (-NH-C alfa-CO-)
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y
por tanto, más estables.
Se pueden distinguir varios tipos de conformaciones que determinan la estructura secundaria de una proteína: Conformación al azar, Hélice alfa , Hoja β y Giros β
por tanto, más estables.Se pueden distinguir varios tipos de conformaciones que determinan la estructura secundaria de una proteína: Conformación al azar, Hélice alfa , Hoja β y Giros β
Conformación al azar. En algunas proteínas, o en ciertas regiones de la misma, no existen interacciones de suficiente consideración como para que se pueda distinguir un nivel de organización superior a la estructura primaria. En estos casos se habla de conformación al azar.
Hélice alfa. Cuando la cadena principal o esqueleto de un polipéptido se pliega en el espacio en forma de helicoide dextrógiro se adopta una conformación denominada hélice alfa.
Esta estructura es periódica y en ella cada enlace peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno:
Un puente de hidrógeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -CO- del enlace peptídico del AA situado en posición n-4.
El otro puente de hidrógeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -NH- del enlace peptídico del AA situado en posición n+4. Cada vuelta de la hélice implica 3,6 AA, con una translación media por residuo de 0,15 nm, lo que indica que la hélice tiene un paso de rosca de 0,54 nm. Dicho con otras palabras, una vuelta completa de la hélice a representa una distancia de 0,54 nm y contiene 3,6 residuos de AA.
Las cadenas laterales de los AA se sitúan en la parte externa del helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estéricos
HOJA β. Cuando la cadena principal de un polipéptido (de color verde en la figura) se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial den
ominada estructura β), que suele representarse como una flecha
En esta estructura las cadenas laterales de los aa se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica. Las estructuras β de distintas cadenas polipeptídicas o bien las estructuras β de distintas zonas de una misma cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas β.
Cuando las estructuras β tienen el mismo sentido N-C, la hoja β resultante es paralela , y si las estructuras β tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela
Esta conformación es típica de proteínas fibrosas como la fibroína de la seda donde numerosas estructuras β antiparalelas dan lugar a varias hojas β , pero también aparece en proteínas globlulares como las inmunoglobulinas.
Esta estructura es periódica y en ella cada enlace peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno:
Un puente de hidrógeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -CO- del enlace peptídico del AA situado en posición n-4.
El otro puente de hidrógeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -NH- del enlace peptídico del AA situado en posición n+4. Cada vuelta de la hélice implica 3,6 AA, con una translación media por residuo de 0,15 nm, lo que indica que la hélice tiene un paso de rosca de 0,54 nm. Dicho con otras palabras, una vuelta completa de la hélice a representa una distancia de 0,54 nm y contiene 3,6 residuos de AA.
Las cadenas laterales de los AA se sitúan en la parte externa del helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estéricos
HOJA β. Cuando la cadena principal de un polipéptido (de color verde en la figura) se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial den
ominada estructura β), que suele representarse como una flechaEn esta estructura las cadenas laterales de los aa se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica. Las estructuras β de distintas cadenas polipeptídicas o bien las estructuras β de distintas zonas de una misma cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas β.
Cuando las estructuras β tienen el mismo sentido N-C, la hoja β resultante es paralela , y si las estructuras β tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela
Esta conformación es típica de proteínas fibrosas como la fibroína de la seda donde numerosas estructuras β antiparalelas dan lugar a varias hojas β , pero también aparece en proteínas globlulares como las inmunoglobulinas.
Giros β . Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o β a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros β . Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180o a la cadena principal de un polipéptido. La conformación de los giros β está estabilizada generalmente por medio de un puente de hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro β.
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos.
Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener.
La estructura terciaria es una disposición precisa y única en el espacio, y surge a medida que se sintetiza la proteína. Es decir, la estructura terciaria está determinada por la secuencia de AA (estructura primaria).
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso. Son ejemplos el colágeno, la queratina del cabello o la fibroína de la seda. En este caso, los elementos de estructura secundaria (hélices a u hojas β pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.
Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a u hoja β y acodamientos .
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos.
Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener.
La estructura terciaria es una disposición precisa y única en el espacio, y surge a medida que se sintetiza la proteína. Es decir, la estructura terciaria está determinada por la secuencia de AA (estructura primaria).
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso. Son ejemplos el colágeno, la queratina del cabello o la fibroína de la seda. En este caso, los elementos de estructura secundaria (hélices a u hojas β pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.
Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a u hoja β y acodamientos .
Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína son:
Como resultado de estas interacciones, en las proteínas con estructura terciaria globular: las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de la molécula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un núcleo compacto con carácter hidrofóbico. Las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en la superficie de la molécula, interaccionando con el agua y permitiendo que la proteína permanezca en disolución.
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria debe considerar:
(1) el número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero y (2) la forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hélice a enrolladas en una fibra levógira. La a-queratina del cabello y el fibrinógeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levógira. El colágeno consta de tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira. La fibroína de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela.
Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monómeros pueden ser:
1. Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa.
2. Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.
3. Con estructura distinta pero con una misma función, como en el caso de la hemoglobina.
4. Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad funcional, como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un enzima con seis subunidades con actividad catalítica y seis con actividad reguladora.
Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptídicas son, en líneas generales, las mismas que estabilizan la estructura terciaria. Las más abundantes son las interacciones débiles (hidrofóbicas, polares, electrostáticas y puentes de hidrógeno), aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. El ensamblaje de los monómeros se realiza de forma espontánea, lo que indica que el oligómero presenta un mínimo de energía libre con respecto a los monómeros.
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria debe considerar:
(1) el número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero y (2) la forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hélice a enrolladas en una fibra levógira. La a-queratina del cabello y el fibrinógeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levógira. El colágeno consta de tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira. La fibroína de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela.
Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monómeros pueden ser:
1. Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa.
2. Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.
3. Con estructura distinta pero con una misma función, como en el caso de la hemoglobina.
4. Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad funcional, como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un enzima con seis subunidades con actividad catalítica y seis con actividad reguladora.
Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptídicas son, en líneas generales, las mismas que estabilizan la estructura terciaria. Las más abundantes son las interacciones débiles (hidrofóbicas, polares, electrostáticas y puentes de hidrógeno), aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. El ensamblaje de los monómeros se realiza de forma espontánea, lo que indica que el oligómero presenta un mínimo de energía libre con respecto a los monómeros.
CLASIFICACIÓN
HOLOPROTEÍNAS Formadas únicamente por aminoácidos
HETEROPROTEINAS Formadas por una fracción proteínica y una fracción no proteínica llamada “grupo prostético”
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
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