ENZIMAS

Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que sólamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por un enzima:
La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción
Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción:

Las enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones específicas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. El enzima sacarasa es muy específico: rompe el enlace b-glucosídico de la sacarosa o de compuestos muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos. El enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos análogos. Entre los enzimas poco específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.

Propiedades. Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más estable que las demás conformaciones posibles. Así, cambios en la conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica. Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima son: pH, Temperatura y Cofactores.

EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. En la figura inferior podemos observar una molécula de hemoglobina (proteína que transporta oxígeno) y su coenzima (el grupo hemo). Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos. La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima:

Mecanismo de acción de las Enzimas.

Modelo de la llave-cerradura. El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en muchos casos, pero no es siempre correcto.

Nomenclatura.
1. Nombres particulares. Antiguamente, los enzimas recibían nombres particulares, asignados por su descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.
2. Nombre Sistemático. El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes:
el sustrato preferente
el tipo de reacción realizado
terminación "asa"
Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.

Muchas enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera única para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa.
Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. Además de los nombre sistemáticos, aún persisten otros consagrados por el uso. Así, la glucosa: ATP fosforiltransferasa se llama habitualmente glucoquinasa.
Clasificación. En función de su acción catalítica específica, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases:
Clase 1: Óxido-Reductasas
Clase 2: Transferasas
Clase 3: Hidrolasas
Clase 4: Liasas
Clase 5: Isomerasas
Clase 6: Ligasas

Oxido-reductasas. Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:

Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.

Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción:

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada por:

Hidrolasas. Catalizan las reacciones de hidrólisis:

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

Liasas. Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:

Un ejemplo es la acetocetato descarboxilasa, que cataliza la reacción:

Isomerasas. Catalizan la interconversión de isómeros:

Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa.

Ligasas. Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.):