LÍPIDOS

LÍPIDOS
Los lípidos, son un grupo de compuestos químicamente diversos, solubles en solventes orgánicos (como cloroformo, metanol o benceno), y casi insolubles en agua. La mayoría de los organismos, los utilizan como reservorios de moléculas fácilmente utilizables para producir energía (aceites y grasas). Los mamíferos, los acumulamos como grasas, y los peces como ceras; en las plantas se almacenan en forma de aceites protectores con aromas y sabores característicos. Los fosfolípidos y esteroles constituyen alrededor de la mitad de la masa de las membranas biológicas. Entre los lípidos también se encuentran cofactores de enzimas, acarreadores de electrones, pigmentos que absorben luz, agentes emulsificantes, algunas vitaminas y hormonas, mensajeros intracelulares y todos los componentes no proteícos de las membranas celulares. La función biológica más importante de los lípidos es la de formar a las membranas celulares, que en mayor o menor grado, contienen lípidos en su estructura. En ciertas membranas, la presencia de lípidos específicos permiten realizar funciones especializadas, como en las células nerviosas de los mamíferos. La mayoría de las funciones de los lípidos, se deben a sus propiedades de autoagregación , que permite también su interacción con otras biomoléculas. Los lípidos casi nunca se encuentran en estado libre, generalmente están unidos a otros compuestos como carbohidratos (formando glucolípidos) o a proteínas (formando lipoproteínas).
Los lípidos pueden encontrarse unidos covalentemente con otras biomoléculas como en el caso de los glicolípidos (presentes en las membranas biológicas). También son numerosas las asociaciones no covalentes de los lípidos con otras biomoléculas, como en el caso de las lipoproteínas y de las estructuras de membrana.
Una característica básica de los lípidos, y de la que derivan sus principales propiedades biológicas es la hidrofobicidad. La baja solubilidad de los lipídos se debe a que su estructura química es fundamentalmente hidrocarbonada (alifática, alicíclica o aromática), con gran cantidad de enlaces C-H y C-C.
CLASIFICACIÓN

Los lípidos saponificables agrupan a los derivados por esterificación u otras modificaciones de ácidos grasos, y se sintetizan en los organismos a partir de la aposición sucesiva de unidades de dos átomos de carbono. En este grupo se incluyen:
1.Ácidos grasos y sus derivados
2. Lípidos simples (acilgliceroles y ceras)
3. Lípidos anfipáticos (glicerolípidos y esfingolípidos).
4. Eicosanoides (prostaglandinas, tromboxanos y leucotrienos)

1. Acidos Grasos. Los ácidos grasos son moléculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada de tipo lineal, y con un número par de átomos de carbono, normalmente entre 12 y 24. Tienen en un extremo de la cadena un grupo carboxilo (-COOH). Se conocen unos 70 ácidos grasos que se pueden clasificar en dos grupos :
Los ácidos grasos saturados sólo tienen enlaces simples entre los átomos de carbono. Son ejemplos de este tipo de ácidos el mirístico (14C);el palmítico (16C) y el esteárico (18C) .
Los ácidos grasos insaturados tienen uno o varios enlaces dobles en su cadena y sus moléculas presentan codos, con cambios de dirección en los lugares dónde aparece un doble enlace. Son ejemplos el oléico (18C, un doble enlace) y el linoleíco (18C y dos dobles enlaces).
Los ácidos grasos insaturados manifiestan las propiedades inherentes al doble enlace: Reaccionan fácilmente con ácido sulfúrico para dar sulfonatos, que se emplean frecuentemente como detergentes domésticos. Pueden adicionar hidrógeno. La hidrogenación catalítica (completa) de los ácidos grasos insaturados constituye la base de la transformación industrial de aceites en grasas sólidas (la margarina es el resultado de la hidrogenación de aceites vegetales). Pueden autooxidarse con el oxígeno del aire. Es una reacción espontánea en la que se producen radicales peróxido y radicales libres, muy reactivos, que provocan en conjunto el fenómeno de enranciamiento de las grasas, que resulta en la formación de una compleja mezcla de compuestos de olor desagradable.

Propiedades de los ácidos grasos.

Solubilidad. Los ácidos grasos poseen una zona hidrófila, el grupo carboxilo (-COOH) y una zona lipófila, la cadena hidrocarbonada que presenta grupos metileno (-CH2-) y grupos metilo (-CH3) terminales. Por eso las moléculas de los ácidos grasos son anfipáticas, pues por una parte, la cadena alifática es apolar y por tanto, soluble en disolventes orgánicos (lipófila), y por otra, el grupo carboxilo es polar y soluble en agua (hidrófilo). Desde el punto de vista químico, los ácidos grasos son capaces de formar enlaces éster con los grupos alcohol de otras moléculas.
Cuando estos enlaces se hidrolizan con un álcali, se rompen y se obtienen las sales de los ácidos grasos correspondientes, denominados jabones, mediante un proceso denominado saponificación.

2. LÍPIDOS SIMPLES
Son ésteres de ácidos grasos con alcoholes. No tienen ningún otro tipo de componentes, por lo que son moléculas muy poco reactivas. En la Naturaleza encontramos dos tipos: Acilglicéridos Y Ceras
Acilglicéridos. Los acilgliceroles o glicéridos son ésteres de ácidos grasos con glicerol (propanotriol). Constituyen el contingente mayoritario de los lípidos de reserva energética, y son muy abundantes en el tejido adiposo animal y en las semillas y frutos de las plantas oleaginosas. El glicerol o propanotriol presenta tres grupos alcohólicos, y por tanto puede aparecer esterificado en una, dos o tres posiciones, dando lugar respectivamente, a monoacilgliceroles (monoglicéridos), diacilgliceroles (diglicéridos) y triacilgliceroles (triglicéridos). Estos ácidos grasos pueden ser iguales entre ellos o diferentes y dependiendo de la longitud de las cadenas que esterifican al glicerol y de su grado de insaturación, los triacilgliceroles (triacilglicéridos), se dividen en grasas (sólidas) o aceites (líquidos). Estas moléculas, son hidrofóbicas y no forman micelas.











La saponificación consiste en una hidrólisis alcalina de la preparación lipídica (con KOH o NaOH). Los lípidos derivados de ácidos grasos (ácidos monocarboxílicos de cadena larga) dan lugar a sales alcalinas (jabones) y alcohol, que son fácilmente extraíbles en medio acuoso

CERAS. Son ésteres de ácidos grasos con alcoholes primarios de cadena larga (entre 14 y 32 átomos de carbono, y completamente saturados), también llamados alcoholes grasos. Desde el punto de vista químico son bastante inertes. Su función principal es estructural, cubriendo y protegiendo diversas estructuras, contribuyendo al carácter hidrofóbico de los tegumentos de animales y plantas. Ejem. la cera de las abejas, cuyo nombre sistemático es palmitato de miricilo.

3. LÍPIDOS ANFIPÁTICOS Cuando la molécula de un lípido posee un grupo fuertemente polar además de la cadena hidrocarbonada hidrofóbica se dice que se trata de un lípido anfipático . Se representan de forma esquemática como una o dos líneas rectas o quebradas (que representan a las cadenas hidrocarbonadas hidrofóbicas), que acaban en un círculo (que representa la cabeza polar, hidrofílica). En presencia de agua, las colas hidrofóbicas tienden a interaccionar entre sí, creando un espacio hidrofóbico del que el agua es excluída y en el que pueden quedar atrapadas otras moléculas hidrofóbicas, mientras que la cabeza polar interacciona con el agua, y se encuentra solvatada, preservando a la parte hidrofóbica de todo contacto con el agua. Este es el llamado efecto hidrofóbico, y es el responsable de que en presencia de agua, los lípidos anfipáticos tengan la importante propiedad de la autoestructuración, que da lugar a tres tipos de estructuras distintas: monocapas, micelas y bicapas.
Los esfingolípidos, son componentes importantes de las membranas, derivados del aminoalcohol insaturado esfingosina o dihidroesfingosina (C18).

Las esfingomielinas, son los esfingolípidos más comunes; son ceramidas esterificadas con fosforilcolina o fosforiletanolamina. Aunque las esfingomielinas difieren químicamente de la fosfatidilcolina y la fosfatidiletanolamina, sus conformaciones y distribuciones de carga son muy similares. La mielina que rodea y aísla eléctricamente a muchos axones en las neuronas del tejido nervioso, es particularmente rica en esfingomielinas.
Cuando las ceramidas se combinan con un azúcar forman a los glucoesfingolípidos, que se dividen en: cerebrósidos (o glucoesfingolípidos), son los esfingolípidos más simples, su cabeza polar consiste de una unidad de azúcar. Los galactocerebrósidos, que se encuentran en las membranas celulares neuronales del cerebro, tienen una cabeza polar de b-D galactosa.


Glucolípidos. Son lípidos compuestos por glicerol, ácidos grasos y un azúcar. En ellos, el glicerol está esterificado en los C1 y C2 a ácidos grasos (el ácido linolénico es uno de los más abundantes). El grupo OH del C3 del glicerol forma parte de un enlace glicosídico con el grupo OH en posición 1 de un monosacárido. En algunos casos, el componente glicosídico de la molécula es un disacárido o un trisacárido. Uno de los más abundantes es el b-galactosildiacilglicerol ,que está presente en las membranas de los cloroplastos.

Fosfolípidos. En ellos, los C1 y C2 del glicerol se encuentran esterificados a ácidos grasos. El C3 del glicerol se encuentra esterificado a su vez, con ácido ortofosfórico. Esta molécula es el ácido fosfatídico y puede considerarse como la molécula a partir de la cual se construyen los distintos tipos de fosfoglicerolípidos. El ácido fosfatídico puede estar esterificado a un segundo alcohol, originando distintos tipos de fosfolípidos.


4. EICOSANOIDES. Este término agrupa a una serie de compuestos derivados de ácidos grasos poliinsaturados de 20 átomos de carbono (de donde deriva su nombre), como el ácido araquidónico. Todos ellos tienen una amplia gama de actividades biológicas, bien como señales químicas (hormonas) o como efectores fisiológicos (en procesos inflamatorios). Son el prototipo de mediadores locales, liberados in situ ante diversos estímulos. En esta categoría se incluyen:Prostaglandinas, Tromboxanos Y Leucotrienos
Las prostaglandinas (PG) se consideran derivados de un hipotético ácido prostanoico (no existe como tal en la naturaleza), de 20 átomos de C, con un anillo pentagonal entre los carbonos 8 y 12.
Tromboxanos: Son eicosanoides descritos por primera vez en las plaquetas sanguíneas, aunque su distribución es muy general. Se caracterizan por tener un anillo piranósico. El tromboxano A2 (TXA2, figura de la derecha) se sintetiza en las plaquetas y tiene efectos opuestos a la prostaciclina: contrae las arterias y desencadena la agregación plaquetaria.
Leucotrienos: Son derivados eicosanoides que aparecen frecuentemente combinados con el tripéptido glutatión. Deben su nombre a que poseen tres dobles enlaces conjugados (Figura de la derecha, que corresponde al LTA4). Son mediadores locales en reacciones de tipo alérgico e inflamatorio, en especial el LTC4.

LÍPIDOS NO SAPONIFICABLES
Los lípidos no saponificables son derivados por aposición varias unidades isoprénicas, y se sintetizan a partir de una unidad básica de 5 átomos de carbono: el isopreno. En este grupo de lípidos se incluyen:
•Terpenos: retinoides, carotenoides, tocoferoles, naftoquinonas, dolicoles
•Esteroides: esteroles, sales y ácidos biliares, hormonas esteroideas

TERPENOS. Se encuentran en la mayoría de los organismos, pero constituyen el grupo más abundante de los aceites vegetales, de hecho son los responsables de los aromas y sabores específicos de las plantas, mientras mayor sea la cantidad de oxígeno en la molécula, mayor será su aroma. Estos compuestos, se forman a partir del isopreno (unidad de 5 átomos de carbono); pueden contener desde una hasta ocho unidades. Las unidades pueden arreglarse linealmente (como en el escualeno) o cíclicamente (como en la limonina). Dentro de los terpenos se clasifica a los carotenoides que son tetraterpenos muy importantes en los mamíferos, especialmente el b-caroteno que es precursor de la vitamina A (11-cis-retinal). También las vitaminas liposolubles D (colecalciferol) y K son consideradas como terpenos.

ESTEROIDES. Los esteroides, son lípidos simples no saponificables, en su mayoría de origen eucarionte, derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno:
El colesterol es el esteroide más abundante en los animales, se clasifica como un esterol por la presencia de un hidroxilo (OH) en el C3 y su cadena lateral alifática de 8 a 10 átomos de carbono. El colesterol, es un componente mayoritario de las membranas plasmáticas animales y se encuentra en menor cantidad en las membranas de los organelos. El grupo OH en la molécula, le da un débil carácter anfífilo y el núcleo esteroide, es una estructura no polar, rígida y planar. Por lo tanto, es un determinante importante de las propiedades de la membrana. Este esteroide, es abundante también en lipoproteínas del plasma sanguíneo, en donde aproximadamente el 70% de este es esterificado por ácidos grasos de cadena larga para formar ésteres de colesterol. El colesterol es el precursor metabólico de las hormonas esteroides, que son substancias que regulan una gran variedad de funciones fisiológicas, que incluyen el desarrollo sexual y el metabolismo de los carbohidratos. El papel del colesterol en enfermedades cardiovasculares Los derivados del colesterol son: los ácidos biliares, las hormonas esteroides –estrógenos, progestágenos, glucocorticoides, mineralocorticoides y andrógenos- y la vitamina D, que deriva del colesterol aunque propiamente no es un esteroide.

RESPIRACIÓN CELULAR

RESPIRACIÓN CELULAR
La fotosíntesis provee los carbohidratos necesarios para las plantas (y los organismos de las cadenas alimenticias siguientes), la respiración celular implica los procesos por los cuales la energía contenida en los carbohidratos es liberada de manera controlada.
Durante la respiración la energía que se libera es incorporada en la molécula de ATP, que puede ser inmediatamente reutilizado en el mantenimiento y desarrollo del organismo. Desde el punto de vista químico, la respiración se expresa como la oxidación de la gucosa:
C6H12O6 + 6 O2 +6 H20 --> 6 CO2 + 12 H2O
Sin las mitocondrias las células dependerían de la glucólisis anaeróbica para formar ATP. Pero este proceso solo es capaz de liberar una pequeña cantidad de la energía disponible en la glucosa. En las mitocondrias el metabolismo de los azúcares está integrado: el piruvato (glucóilisis) es importado dentro de la mitocondria y oxidado por el O2 a CO2 y H2O. La energía liberada es almacenada de una manera tan eficiente que por cada glucosa oxidada se producen aprox. 36 ATP. Cada mitocondria esta limitada por dos membranas muy especializadas. Definen dos compartimientos: Matriz y el espacio intermembranoso.
La membrana externa contiene una alta cantidad de una proteína llamada porina, que forma grandes canales acuosos a través de la bicapa. Mientras que la membrana interna es impermeable. Forma numerosas crestas, que aumentan su superficie total. Contiene tres tipos de proteínas:
a)Proteínas que realizan reacciones de oxidación en la cadena respiratoria.
b)Proteínas del Complejo ATP sintasa.
c)Proteínas de transporte.

1. Glucólisis: ocurre en el citosol, donde cada molécula de glucosa, con sus 6 átomos de carbono, se oxida parcialmente dando lugar a dos moléculas de piruvato (de 3 átomos de carbono). Se invierten dos ATP pero se generan cuatro. Cuando el ambiente es aerobio (contiene O2) el piruvato se oxida totalmente a dióxido de Carbono (CO2), liberando la energía almacenada en los enlaces piruvato.
Es anaeróbica. Después se lleva a cabo la conversión del ácido pirúvico (3 C) en ácido acético (2 C); el cual está unido a la coenzima A (coA), para formar AcetilCoA. Se produce una molécula de CO2 y NADH.

2. Ciclo de Krebs ó Ciclo de los ác. tricarboxílicos o del ác. Cítrico: ocurre en la matriz de la mitocondria. El acetil-coA entra en una serie de reacciones conocidas como el ciclo del ácido cítrico, en el cual se completa la degradación de la glucosa. El acetil-coA se une al ácido oxaloacético (4C) y forma el ácido cítrico (6C). El ácido cítrico vuelve convertirse en ácido oxaloacético. Se libera CO2, se genera NADH y FADH2 y se produce ATP. El ciclo empieza de nuevo. Se lleva a cabo en la matriz mitocondrial. Resultado: CO2 y electrones ricos en energía, que pasan vía NADH y FADH2 a la cadena respiratoria. El CO2 se elimina como producto de deshecho, mientras que los electrones de alta energía se desplazan por la cadena respiratoria y finalmente se combinan con O2 y forman H2O.

3. Cadena respiratoria (o Cadena transportadora de electrones) se lleva a cabo en las membranas mitocondriales. Cuando los electrones de alta energía de los hidrógenos del NADH y del FADH2 son transferidos a lo largo de la cadena respiratoria de la membrana mitocondrial interna, la energía que se libera cada vez que pasan de una molécula transportadora a otra, es utilizada para bombear protones (H+) a través de la membrana interna desde la matriz al espacio intermembrana. Esto genera un gradiente electroquímico de protones a través de la membrana mitocondrial interna, y el flujo de H+ a favor de gradiente es utilizado, mediante una enzima ligada a la membrana: ATP sintasa. Esta enzima impulsa la conversión del ADP+Pi en ATP.
Uno de los portadores de electrones es una coenzima, los demás contienen hierro y se llaman citocromos. Cada portador está en un nivel de energía más bajo que el anterior, y la energía que se libera se usa para formar ATP. Esta cadena produce 32 moléculas de ATP por cada molécula de glucosa degradada, que más 2 ATP de la glucólisis y 2 ATP del ciclo del ácido cítrico, hay una ganancia neta de 36 ATP por cada glucosa que se degrada en CO2 y H2O.

Respiración anaeróbica (Fermentación)

Cuando el O2 está ausente (ambiente anaerobio), el piruvato no produce CO2, sino que se forman otras moléculas como el ácido láctico o el etanol. Siendo el balance neto de ATP mucho menor.
•No todas las formas de respiración requieren oxígeno.
•Algunos organismos (bacterias) degradan su alimento por medio de la respiración anaeróbica.
•Aquí, el aceptor final de electrones es otra sustancia inorgánica diferente al oxígeno.
•Se produce menos ATP que en la respiración aeróbica.

CARBOHIDRATOS

CARBOHIDRATOS
Introducción.Los carbohidratos son los compuestos más abundantes y ampliamente distribuidos en la naturaleza, se hallan en todos los tejidos de animales como en vegetales. Las plantas verdes y algunas algas sintetizan la glucosa por medio del proceso denominado Fotosíntesis, a partir de dióxido de carbono y agua. También pueden formar parte de la estructura de soporte, como en el caso de la celulosa o la quitina. Aunque el hombre puede sintetizar la mayor parte de carbohidratos, una buena parte los obtiene de fuentes vegetales.
Por su estructura química, los carbohidratos pueden considerarse derivados aldehídicos o cetónicos de polialcoholes o alcoholes polihidroxílicos. Su fórmula general es Cn(H2O)n, indicando que existe una molécula de agua por átomo de carbono. Esto originó la aceptación del nombre de hidratos de carbono o carbohidratos.
No obstante, un hidrato por definición es un compuesto al que se fija una molécula de agua, pero esto no corresponde a las propiedades de estos compuestos, ya que los resultados de los espectros indican que no se hallan moléculas de agua individualizadas en la estructura del carbohidrato. La denominación de azúcares, sacáridos o glúcidos (del latín glykos, que significa dulce) no es tampoco del todo acertada, debido a que no todos estos compuestos son dulces, Como es caso del almidón, que es insípido.
Los carbohidratos son compuestos que contienen varios grupos hidroxilo. Los carbohidratos más simples contienen una molécula de adehído, se les llama polihidroxialdehídos o una cetona y se les llama polihidroxicetonas. Se pueden combinar con los lípidos para formar glucolípidos y con las proteínas para formar glicoproteínas.
Clasificación. Los carbohidratos se pueden clasificar en dos grandes bloques dependientes del grupo funcional presente en la molécula. Si el grupo carbonilo se halla en un extremo de la cadena carbonada, el compuesto es un aldehído y recibe el nombre de Aldosa. Pero si el carbono carbonilo se encuentra en cualquier otra posición, el compuesto es una cetona, y recibe el nombre de Cetosa. También se pueden clasificar dependiendo del número de átomos de carbono presentes en la estructura:

Triosas: 3 átomos de carbono.
Tetrosas: 4 átomos de carbono
Pentosas: 5 átomos de carbono.
Hexosas: 6 átomos de carbono.
Si se conjugan las dos clasificaciones se pueden nombrar como aldotriosas, aldotetrosas, aldopentosas, etc. o cetotriosas, cetotetrosas, etc.

Otra clasificación que se da para estos compuestos es dependiente del resultado de su hidrólisis (ruptura de un enlace covalente por adición de agua):
Monosacáridos: Son aquellos carbohidratos que no pueden ser hidrolizados en moléculas más simples.
Disacáridos: Son carbohidratos que al ser hidrolizados producen 2 moléculas del mismo o diferente monosacáridos.
Oligosacáridos: Son carbohidratos que al ser hidrolizados producen 2 a 10 moléculas de monosacáridos.
Polisacáridos: son carbohidratos que producen al hidrolizarse más de 10 moléculas de monosacáridos.

Isomería. Un isómero es un compuesto con igual formula molecular a otro, pero que difiere solo en la secuencia de los enlaces que forman al compuesto o en la orientación en el espacio de los átomos.
La presencia de átomos de carbono Asimétricos o Quirales (átomo de carbono al cual están unidos 4 átomos o grupos diferentes) en las moléculas de los carbohidratos, hace posible la formación de isómeros. Los compuestos que poseen la misma secuencia de enlaces, pero que difieren en la orientación de algunos átomos en el espacio, se conocen como Estereoisómeros o Isómeros geométricos.

Los estereoisómeros se pueden dividir en dos nuevos grupos que difieren entre ellos en la configuración alrededor del centro quiral más alejado del grupo carbonilo de la molécula.
Con la excepción de la dihidroxiacetona, en todos los monosacáridos simples hay uno o varios carbonos asimétricos. En el caso más sencillo, el del gliceraldehído, hay un centro de asimetría, lo que origina dos conformaciones posibles: los isómeros D y L. Todos los demás azúcares se consideran estructuralmente derivados del D- y L- gliceraldehído, y por lo tanto se agrupan en las llamadas series D y L:

Esta clase de isómeros se conocen como Enatiómeros (son imágenes especulares), siendo la configuración D la más presente en la naturaleza. Para saber a qué serie pertenece cualquier monosacárido basta con representar su fórmula en proyección de Fischer y considerar la configuración del penúltimo carbono. La posición de su grupo OH a la derecha o a la izquierda determinará la serie D o L, respectivamente.
Al ir aumentando el número de carbonos asimétricos en la molécula, aumenta el número de isómeros ópticos posibles. Los azúcares de la serie D son isómeros especulares de sus homónimos de la serie L. Así, la D-glucosa y la L-glucosa son enantiómeros o enantiomorfos, porque una es la imagen especular de la otra. Cuando los isómeros ópticos no son imágenes especulares se dice que son diastereoisómeros. Y si dos isómeros ópticos difieren en la configuración de un único átomo de carbono, se dice que son epímeros. La D-glucosa y la D-galactosa son epímeros porque sólo difieren en la configuración del carbono 4.

Estructuras Cíclicas


Los grupos aldehído y cetona de los carbohidratos pueden reaccionar intramolecularmente con un grupo OH presente en la misma estructura
El carbono 1 de la D-glucosa que inicialmente no era quiral, se transforma en un carbono quiral. Este nuevo carbono recibe el nombre de Anomérico, y da lugar a dos anómeros: alfa-D-glucopiranosa y beta-D-glucopiranosa

Para el caso de las cetosas, las formas cíclicas son anillos de cinco miembros llamadas furanosas:

SÍNTESIS DE PROTEÍNAS

SÍNTEIS DE PROTEÍNAS

El genoma es toda la información genética presente en el ADN del individuo. Las subdivisiones o partes del ADN forman los genes, cada gen es una secuencia de nucleótidos que contiene la información para crear una determinada proteína. El genoma humano contiene alrededor de 30 000 genes. Toda la información encerrada en un gen se utiliza para sintetizar los distintos tipos de ARN y todas las proteínas. Dentro de cada gen hay una parte que se transcribe a ARN y otra parte que determina en que lugar se expresa.

Se puede considerar al ADN como un lenguaje que le indica a la célula como fabricar todas las proteínas necesarias para cumplir con las funciones vitales. Ese lenguaje constituye el código genético, que tiene cuatro letras (A-C-G-T) representantes de las cuatro bases nitrogenadas del ADN. Mediante el código genético, la célula lee esas cuatro letras básicas, las convierte en palabras de tres letras (triplete) y las interpreta para elaborar las proteínas específicas. En síntesis, el código genético es el conjunto de reglas de correspondencia entre las bases nitrogenadas de un ácido nucleico (ADN o ARN) y los aminoácidos para la fabricación o síntesis de proteínas.
Las palabras del código genético se denominan codones, cada uno de los cuales está formado por tres letras (tres bases nitrogenadas) que conforman un triplete. Cada codón indica que aminoácido es necesario para fabricar una proteína. Por ejemplo, el codón CUA se lee leucina, el codón CCG prolina y el codón UUC fenilalanina.
El código genético está formado por 64 combinaciones de codones (tripletes) y sus correspondientes aminoácidos, donde cada uno de ellos tiene sus propias palabras.
TRANSCRIPCIÓN. A partir del ADN se sintetiza ARN por medio de la enzima ARN polimerasa, que copia una secuencia de nucleótidos (genes) de una de las cadenas del ADN. El ARN es el encargado de controlar las etapas intermedias en la formación de proteínas mediante el ARN mensajero, el ARN de transferencia y el ARN ribosómico
La síntesis de ARN se produce partiendo de la copia de un tramo de ADN. Es así como la información contenida en el ADN es transferida al ARN. La transcripción se inicia cuando la enzima ARN polimerasa se une a la parte de ADN (gen) que lleva el código para elaborar una determinada proteína. De inmediato se separan las dos cadenas de ADN y quedan expuestas sus bases nitrogenadas. El desplazamiento de la ARN polimerasa recorre la cadena expuesta de ADN insertando en dichas bases nitrogenadas los nucleótidos libres de ARN que hay en el núcleo.
La inserción entre bases siempre es citosina del ADN con guanina del ARN, y viceversa. Por otro lado, la timina del ADN se aparea con la adenina del ARN y la adenina del ADN hace lo propio con el uracilo del ARN. Luego que la ARN polimerasa termina de copiar la cadena del ADN se libera la cadena de ARN, mientras que las bases complementarias del ADN se cierran.
El ARN formado se denomina ARN mensajero (ARNm), quien lleva la copia genética del núcleo al citoplasma con las instrucciones para sintetizar una proteína determinada.

TRADUCCIÓN. El ARNm contiene un código que se utiliza como molde para la síntesis de proteínas. Es decir, se traduce el lenguaje de la serie de bases nitrogenadas del ARNm al lenguaje de la serie de aminoácidos de la proteína. Este proceso denominado traducción se realiza en los ribosomas adosados en la membrana del retículo endoplasmático granular o rugoso. El ribosoma está formado por dos subunidades, una mayor y otra menor.
Los ribosomas utilizan el código genético para establecer la secuencia de aminoácidos que ha sido codificada por el ARN mensajero. Los aminoácidos que van a formar las proteínas están dispersos en el citoplasma celular. Son acercados al ARN mensajero por el ARN de transferencia (ARNt). Uno de los lados del ARNt transporta un triplete de bases llamado anticodón. En el otro lado se une un aminoácido, proceso que demanda gasto de energía por transformación de adenosin trifosfato (ATP) en adenosin monofosfato (AMP).
La síntesis o traducción de las proteínas se divide en tres fases, llamadas de iniciación, de elongación y de terminación.

Fase de iniciación La síntesis de proteínas comienza en el momento en que el ARN mensajero se mueve por el ribosoma hasta el codón AUG. Las subunidades ribosomales se unen.
En ese preciso instante, el anticodón del ARN de transferencia se une al codón AUG del ARNm transportando el aminoácido metionina
Fase de elongación Llega un segundo ARNt llevando su respectivo aminoácido y se acopla al siguiente codón del ARNm, para el ejemplo, al codón CCU. Hasta aquí se ha formado un dipéptido, donde ambos aminoácidos permanecen unidos por un enlace peptídico.
El primer ARNt que llegó al ribosoma se retira del complemento ribosómico en busca de otros aminoácidos. El tercer ARNt llega con otro aminoácido y se une al codón del ARNm, a AUC en el ejemplo. El aminoácido se adhiere al dipéptido antes formado mediante otro enlace peptídico.
El segundo ARNt se retira del ribosoma. Un cuarto ARNt llega con su aminoácido hasta el ribosoma para acoplarse con el codón UCA del ARNm. La secuencia se repite tantas veces como aminoácidos tenga la futura proteína.
Fase de terminación La etapa final de la síntesis de proteínas continúa hasta que aparecen los llamados codones stop o de terminación, representados por UUA, UAG y UGA. No existen anticodones complementarios para los codones stop. En cambio, quienes sí reconocen a estos codones son unas proteínas llamadas factores de terminación, que detiene la síntesis de proteínas. La proteína formada se desprende del ribosoma y queda libre en el citoplasma, lista para ser utilizada por la célula para cumplir una determinada función.

El ARNm se desprende del ribosoma y puede ser leído de nuevo por otros ribosomas, incluso en forma simultánea. También se liberan el ARNt y el factor de terminación. Las subunidades del ribosoma se separan.
Resumiendo, se puede establecer que:

-La traducción es el proceso donde las secuencias del ARN mensajero se convierten en una secuencia de aminoácidos.

-La molécula del ARN mensajero puede tener hasta 10000 bases nitrogenadas.

-Un codón está formado por tres bases nitrogenadas (triplete) que establece un aminoácido.

-El complemento entre codones y aminoácidos constituye el código genético.

-El ARN de transferencia lleva el aminoácido adecuado al ribosoma.

-En uno de los extremos del ARNt hay tres bases nitrogenadas que se ubican en el anticodón, que es el complemento del codón del ARNm.

-La unión aminoácido-ARN de transferencia se realiza con gasto de energía, donde el ATP se transforma de AMP.

-Cuando aparece codón de terminación (codón stop) del ARNm se acoplan los factores de terminación y cesa la síntesis de proteínas.

ÁCIDOS NUCLEICOS

ÁCIDOS NUCLEICOS.

Los ácidos nucleicos fueron descubiertos por Freidrich Miescher en 1869.
En la naturaleza existen solo dos tipos de ácidos nucleicos: El ADN (ácido desoxirribonucleico) y el ARN (ácido ribonucleico) y están presentes en todas las células.
Su función biológica no quedó plenamente confirmada hasta que Avery y sus colaboradores demostraron en 1944 que el ADN era la molécula portadora de la información genética.
Los ácidos nucleicos tienen al menos dos funciones: trasmitir las características hereditarias de una generación a la siguiente y dirigir la síntesis de proteínas específicas.
Químicamente, estos ácidos están formados, por unidades llamadas nucleótidos: cada nucleótido a su vez, está formado por tres tipos de compuestos:
1. Una pentosa o azúcar de cinco carbonos: se conocen dos tipos de pentosas que forman parte de los nucleótidos, la ribosa y la desoxirribosa. El ADN sólo tiene desoxirribosa y el ARN tiene sólo ribosa.

2. Una base nitrogenada: que son compuestos anillados que contienen nitrógeno. Se pueden identificar cinco de ellas: adenina, guanina, citosina, uracilo y timina.


3. Un radical fosfato: es derivado del ácido fosfórico (H3PO4-). Une los nucleótidos entre sí asociando las pentosas de dos nucleótidos consecutivos. La unión se produce con el carbono 3’ de un nucleótido con el carbono 5’ del siguiente.

MODELO DE WATSON-CRICK. Cada molécula de DNA está formada por dos largas cadenas de polinucleótidos que corren en direcciones opuestas formando una hélice doble alrededor de un eje imaginario central. De esta forma la polaridad de cada cadena es opuesta. Cada nucleótido está en un plano perpendicular al de la cadena polinucleótida.

Las dos cadenas se encuentran apareadas por uniones de hidrógeno establecidas entre los pares de bases. El apareamiento es altamente específico. Existe una distancia física de 11 A entre dos moléculas de desoxirribosa en las cadenas opuestas (sólo se pueden aparear una base púrica con una pirimídica. A-T y G-C entre A y T hay dos puentes de hidrógeno y entre G-C hay tres. Son imposibles otras uniones) La secuencia de bases a lo largo de una cadena de polinucleótido puede variar considerablemente, pero en la otra cadena la frecuencia debe ser complementaria.

ARN. Ácido nucleico formado por nucleótidos en los que el azúcar es ribosa, y las bases nitrogenadas son adenina, uracilo, citosina y guanina. Actúa como intermediario y complemento de las instrucciones genéticas codificadas en el ADN.

Las cadenas de ARN son más cortas que las de ADN, aunque dicha característica es debido a consideraciones de carácter biológico, ya que no existe limitación química para formar cadenas de ARN tan largas como de ADN, al ser el enlace fosfodiéster químicamente idéntico. El ARN está constituido casi siempre por una única cadena (es monocatenario), aunque en ciertas situaciones, como en los ARNt y ARNr puede formar estructuras plegadas complejas.
Mientras que el ADN contiene la información, el ARN expresa dicha información, pasando de una secuencia lineal de nucleótidos, a una secuencia lineal de aminoácidos en una proteína. Para expresar dicha información, se necesitan varias etapas y, en consecuencia, existen varios tipos de ARN:
• El ARN mensajero se sintetiza en el núcleo de la célula, y su secuencia de bases es complementaria de un fragmento de una de las cadenas de ADN. Actúa como intermediario en el traslado de la información genética desde el núcleo hasta el citoplasma. Poco después de su síntesis sale del núcleo a través de los poros nucleares asociándose a los ribosomas donde actúa como matriz o molde que ordena los aminoácidos en la cadena proteica. Su vida es muy corta: una vez cumplida su misión, se destruye.
• El ARN de transferencia existe en forma de moléculas relativamente pequeñas. La única hebra de la que consta la molécula puede llegar a presentar zonas de estructura secundaria gracias a los enlaces por puente de hidrógeno que se forman entre bases complementarias, lo que da lugar a que se formen una serie de brazos, bucles o asas. Su función es la de captar aminoácidos en el citoplasma uniéndose a ellos y transportándolos hasta los ribosomas, colocándolos en el lugar adecuado que indica la secuencia de nucleótidos del ARN mensajero para llegar a la síntesis de una cadena polipeptídica determinada y por lo tanto, a la síntesis de una proteína.
• El ARN ribosómico es el más abundante (80 por ciento del total del ARN), se encuentra en los ribosomas y forma parte de ellos, aunque también existen proteínas ribosómicas. El ARN ribosómico recién sintetizado es empaquetado inmediatamente con proteínas ribosómicas, dando lugar a las subunidades del ribosoma.

ENZIMAS

Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que sólamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por un enzima:
La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción
Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción:

Las enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones específicas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. El enzima sacarasa es muy específico: rompe el enlace b-glucosídico de la sacarosa o de compuestos muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos. El enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos análogos. Entre los enzimas poco específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.

Propiedades. Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más estable que las demás conformaciones posibles. Así, cambios en la conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica. Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima son: pH, Temperatura y Cofactores.

EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. En la figura inferior podemos observar una molécula de hemoglobina (proteína que transporta oxígeno) y su coenzima (el grupo hemo). Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos. La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima:

Mecanismo de acción de las Enzimas.

Modelo de la llave-cerradura. El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en muchos casos, pero no es siempre correcto.

Nomenclatura.
1. Nombres particulares. Antiguamente, los enzimas recibían nombres particulares, asignados por su descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.
2. Nombre Sistemático. El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes:
el sustrato preferente
el tipo de reacción realizado
terminación "asa"
Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.

Muchas enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera única para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa.
Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. Además de los nombre sistemáticos, aún persisten otros consagrados por el uso. Así, la glucosa: ATP fosforiltransferasa se llama habitualmente glucoquinasa.
Clasificación. En función de su acción catalítica específica, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases:
Clase 1: Óxido-Reductasas
Clase 2: Transferasas
Clase 3: Hidrolasas
Clase 4: Liasas
Clase 5: Isomerasas
Clase 6: Ligasas

Oxido-reductasas. Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:

Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.

Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción:

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada por:

Hidrolasas. Catalizan las reacciones de hidrólisis:

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

Liasas. Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:

Un ejemplo es la acetocetato descarboxilasa, que cataliza la reacción:

Isomerasas. Catalizan la interconversión de isómeros:

Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa.

Ligasas. Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.):

PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

A primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros lineales de AA unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos.
Sin embargo, la secuencia lineal de AA puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio. La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el número de AA presentes y el orden en que están enlazados.
La conformación espacial de una proteína se analiza en términos de estructura secundaria y estructura terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.
Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas:
• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el número de AA presentes y el orden en que están enlazados. Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas existen 20 AA diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de AA que componen la molécula proteica.

Generalmente, el número de AA que forman una proteína oscila entre 80 y 300.
Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos.
El enlace peptídico es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua.
Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre hay un extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos.
Por convención, la secuencia de una proteína se lee siempre a partir de su extremo amino.
Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los AA. Los átomos que componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo amino (condensado con el AA precedente), el C alfa (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el AA siguiente).
Por lo tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una proteína es: (-NH-C alfa-CO-)
ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.
Se pueden distinguir varios tipos de conformaciones que determinan la estructura secundaria de una proteína: Conformación al azar, Hélice alfa , Hoja β y Giros β

Conformación al azar. En algunas proteínas, o en ciertas regiones de la misma, no existen interacciones de suficiente consideración como para que se pueda distinguir un nivel de organización superior a la estructura primaria. En estos casos se habla de conformación al azar.

Hélice alfa. Cuando la cadena principal o esqueleto de un polipéptido se pliega en el espacio en forma de helicoide dextrógiro se adopta una conformación denominada hélice alfa.
Esta estructura es periódica y en ella cada enlace peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno:
Un puente de hidrógeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -CO- del enlace peptídico del AA situado en posición n-4.
El otro puente de hidrógeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -NH- del enlace peptídico del AA situado en posición n+4. Cada vuelta de la hélice implica 3,6 AA, con una translación media por residuo de 0,15 nm, lo que indica que la hélice tiene un paso de rosca de 0,54 nm. Dicho con otras palabras, una vuelta completa de la hélice a representa una distancia de 0,54 nm y contiene 3,6 residuos de AA.
Las cadenas laterales de los AA se sitúan en la parte externa del helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estéricos

HOJA β. Cuando la cadena principal de un polipéptido (de color verde en la figura) se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura β), que suele representarse como una flecha
En esta estructura las cadenas laterales de los aa se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica. Las estructuras β de distintas cadenas polipeptídicas o bien las estructuras β de distintas zonas de una misma cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas β.
Cuando las estructuras β tienen el mismo sentido N-C, la hoja β resultante es paralela , y si las estructuras β tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela


Esta conformación es típica de proteínas fibrosas como la fibroína de la seda donde numerosas estructuras β antiparalelas dan lugar a varias hojas β , pero también aparece en proteínas globlulares como las inmunoglobulinas.

Giros β . Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o β a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros β . Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180o a la cadena principal de un polipéptido. La conformación de los giros β está estabilizada generalmente por medio de un puente de hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro β.


ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos.
Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener.
La estructura terciaria es una disposición precisa y única en el espacio, y surge a medida que se sintetiza la proteína. Es decir, la estructura terciaria está determinada por la secuencia de AA (estructura primaria).
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso. Son ejemplos el colágeno, la queratina del cabello o la fibroína de la seda. En este caso, los elementos de estructura secundaria (hélices a u hojas β pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.
Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a u hoja β y acodamientos .

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína son:

Como resultado de estas interacciones, en las proteínas con estructura terciaria globular: las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de la molécula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un núcleo compacto con carácter hidrofóbico. Las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en la superficie de la molécula, interaccionando con el agua y permitiendo que la proteína permanezca en disolución.

ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria debe considerar:
(1) el número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero y (2) la forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hélice a enrolladas en una fibra levógira. La a-queratina del cabello y el fibrinógeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levógira. El colágeno consta de tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira. La fibroína de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela.
Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monómeros pueden ser:
1. Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa.
2. Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.
3. Con estructura distinta pero con una misma función, como en el caso de la hemoglobina.
4. Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad funcional, como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un enzima con seis subunidades con actividad catalítica y seis con actividad reguladora.
Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptídicas son, en líneas generales, las mismas que estabilizan la estructura terciaria. Las más abundantes son las interacciones débiles (hidrofóbicas, polares, electrostáticas y puentes de hidrógeno), aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. El ensamblaje de los monómeros se realiza de forma espontánea, lo que indica que el oligómero presenta un mínimo de energía libre con respecto a los monómeros.

CLASIFICACIÓN

HOLOPROTEÍNAS Formadas únicamente por aminoácidos

HETEROPROTEINAS Formadas por una fracción proteínica y una fracción no proteínica llamada “grupo prostético”

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS